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Le DPM
Les Equipements
L'Environnement
Zoom sur ... Le Bâtiment André Rassat
Nommé d'après une figure tutélaire de la chimie grenobloise, ce bâtiment est recouvert d’une double peau en feuille métallique qui apporte une protection thermique sur 3 côtés et crée une unité architecturale favorisant l'intégration parmi les arbres du site. -
Équipes
L'Équipe « MEDCHEM »
« MedChem » s'intéresse à la synthèse et à l'extraction de nouvelles molécules agissant sur les membranes et les acides nucléiques, ainsi qu'à la mise au point de nouveaux outils chimiques pour les études structurales et fonctionnelles de ces cibles.L'Équipe « NOVA »
« Nouveaux Outils de Vectorisation et d'Analyse » s'intéresse à la physico-chimie du médicament, aux oligonucléotides fonctionnels et à leurs diverses utilisations en tant qu'outils pour la santé, ainsi qu'aux problématiques de vectorisation. -
Thématiques
Le Thème « Protéines et Membranes »
Les protéines membranaires jouent un rôle crucial dans de nombreux processus biologiques et sont impliquées dans l'étiologie de nombreuses maladies graves, mais leur structure 3D étant souvent mal connue, elles constituent un défi majeur pour les chimistes.Le Thème « Acides Nucléiques »
Les acides nucléiques sont développés à la fois comme outils (oligonucléotides fonctionnels dans le domaine de la santé, en imagerie médicale et méthodes d’analyse), mais également comme cibles de petites molécules (conformations spécifiques notamment). -
Productions
La Vulgarisation
Les JSM
Zoom sur ... La 11ème JSM (7 Juin 2018)
Le DPM organise des journées scientifiques consacrées au médicament. L'objectif est de rassembler les spécialistes académiques et industriels autour d'une thématique. 2018 : Ethnopharmacologie : des pratiques traditionnelles aux médicaments d'aujourd'hui- Partenariats
Les Formations
Les Financements
Zoom sur ... L'environnement Grenoblois
La communauté scientifique en chimie, biologie et santé est très large à Grenoble. Le DPM est un acteur central de nombreuses organisations liées à ces disciplines : Pole de Recherche CBS, ICMG, Labex ARCANE, EUR CBH, Institut Carnot Polynat, Réseau GREEN. - Partenariats
Article
- Projet
- Nucléosides et analogues aux propriétés antivirales et/ou antitumorales
- Antoine FORTUNE, Jean-Luc DECOUT,
- Titre
- New 7-methylguanine derivatives targeting the influenza PB2 cap-binding domain.
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[Full paper
]
- Auteurs
- S. Pautus, P. Sehr, J. Lewis, A. Fortuné, A. Wolkerstorfer, O. Szolar, D. Guilligay, T. Lunardi, J.-L. Decout, S. Cusack.
- Edition
- J. Med. Chem. 2013, 56, 8915-8930.
- Année
- 2013
- Résumé
- The heterotrimeric influenza virus polymerase performs replication and transcription of viral RNA in the nucleus of infected cells. Transcription by "cap-snatching" requires that host-cell pre-mRNAs are bound via their 5' cap to the PB2 subunit. Thus, the PB2 cap-binding site is potentially a good target for new antiviral drugs that will directly inhibit viral replication. Docking studies using the structure of the PB2 cap-binding domain suggested that 7-alkylguanine derivs. substituted at position N-9 and N-2 could be good candidates. Four series of 7,9-di- and 2,7,9-trialkyl guanine derivs. were synthesized and evaluated by an AlphaScreen assay in competition with a biotinylated cap analog. Three synthesized compds. (e.g., I) display potent in vitro activity with IC50 values lower than 10 μM. High-resoln. x-ray structures of three inhibitors in complex with the H5N1 PB2 cap-binding domain confirmed the binding mode and provide detailed information for further compd. optimization.