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Nommé d'après une figure tutélaire de la chimie grenobloise, ce bâtiment est recouvert d’une double peau en feuille métallique qui apporte une protection thermique sur 3 côtés et crée une unité architecturale favorisant l'intégration parmi les arbres du site.
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La communauté scientifique en chimie, biologie et santé est très large à Grenoble. Le DPM est un acteur central de nombreuses organisations liées à ces disciplines : Pole de Recherche CBS, ICMG, Labex ARCANE, EUR CBH, Institut Carnot Polynat, Réseau GREEN.
Article
- Projet
- Nucléosides et analogues aux propriétés antivirales et/ou antitumorales
- Antoine FORTUNE, Jean-Luc DECOUT,
- Titre
- New 7-methylguanine derivatives targeting the influenza PB2 cap-binding domain.
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[Full paper
] - Auteurs
- S. Pautus, P. Sehr, J. Lewis, A. Fortuné, A. Wolkerstorfer, O. Szolar, D. Guilligay, T. Lunardi, J.-L. Decout, S. Cusack.
- Edition
- J. Med. Chem. 2013, 56, 8915-8930.
- Année
- 2013
- Résumé
- The heterotrimeric influenza virus polymerase performs replication and transcription of viral RNA in the nucleus of infected cells. Transcription by "cap-snatching" requires that host-cell pre-mRNAs are bound via their 5' cap to the PB2 subunit. Thus, the PB2 cap-binding site is potentially a good target for new antiviral drugs that will directly inhibit viral replication. Docking studies using the structure of the PB2 cap-binding domain suggested that 7-alkylguanine derivs. substituted at position N-9 and N-2 could be good candidates. Four series of 7,9-di- and 2,7,9-trialkyl guanine derivs. were synthesized and evaluated by an AlphaScreen assay in competition with a biotinylated cap analog. Three synthesized compds. (e.g., I) display potent in vitro activity with IC50 values lower than 10 μM. High-resoln. x-ray structures of three inhibitors in complex with the H5N1 PB2 cap-binding domain confirmed the binding mode and provide detailed information for further compd. optimization.
